Название сайта!

Главная » » Глюкозный транспортёр

14:00 Глюкозный транспортёр
[править \| править вики-текст] Материал из Википедии — свободной энциклопедии Перейти к: навигация, поиск Sugar_tr Идентификаторы Символ Sugar_tr Pfam PF00083 Pfam clan CL0015 InterPro IPR005828 PROSITE PDOC00190 TCDB 2.A.1.1 OPM superfamily 15 OPM protein 4gc0 [показать]Доступные структуры белков: Pfam структуры PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum 3D-модель Глюкозные транспортёры (англ. Glucose transporter, сокр. GLUT или ГЛЮТ) — большая группа мембранных белков, отвечающих за перенос глюкозы через клеточную мембрану. Поскольку глюкоза является жизненно важным источником энергии, эти белки присутствуют у всех типов живых организмов. Отдельно выделяют GLUT (ГЛЮТ), или SLC2A — семейство белков-переносчиков глюкозы, встречающихся в большинстве клеток млекопитающих. Так, в человеческом геноме закодировано двенадцать белков семейства GLUT. Они представляют собой транспортные белки-унипортеры. Содержание [скрыть] 1 Синтез свободной глюкозы 2 Транспорт глюкозы у дрожжей 3 Транспорт глюкозы у млекопитающих 3.1 Типы 3.1.1 Класс I 3.1.2 Классы II/III 3.2 Открытие натрий-глюкозного ко-транспортёра 4 См. также 5 Литература 6 Примечания Синтез свободной глюкозы[править \| править вики-текст] Глюкоза Большинство не автотрофных организмов неспособны производить свободную глюкозу, поскольку у них отсутствует экспрессия фермента глюкозо-6-фосфатазы. Таким образом, они способны осуществлять только поглощение и катаболизм глюкозы. Однако, в условиях голодания некоторые ткани и органы, такие как гепатоциты, кишечник, мышцы, мозг и почки, способны осуществлять синтез глюкозы, вследствие активации процесса глюконеогенеза. Транспорт глюкозы у дрожжей[править \| править вики-текст] В клетках модельного организма Saccharomyces cerevisiae транспорт глюкозы происходит путём облегчённой диффузии[en][1]. Большинство транспортных белков этого организма относятся к семейству Hxt, но есть и множество белков транспортёров из других семейств[2]. Название Характеристики Описание Snf3 высокое сродство к глюкозе; подавляется глюкозой; низкий уровень экспресси; подавляет синтез Hxt6 Rgt2 низкое сродство к глюкозе; низкий уровень экспресси Hxt1 Km: 100 мM[3], 129 - 107 мM[1] низкое сродство к глюкозе; синтез индуцируется высоким уровнем глюкозы Hxt2 Km = 1.5[1] - 10 мM[3] высокое/среднее сродство к глюкозе; синтез индуцируется низким уровнем глюкозы[3] Hxt3 Vm = 18.5, Kd = 0.078, Km = 28.6/34.2[1] - 60 мM[3] низкое сродство к глюкозе[3] Hxt4 Vm = 12.0, Kd = 0.049, Km = 6.2[1] среднее сродство к глюкозе[3] Hxt5 Km = 10 мM[4] Среднее сродство к глюкозе. Сильная экспрессия в фазе стационарного роста, при образовании спор и в условиях низкой концентрации глюкозы. Транскрипция подавляется глюкозой[4]. Hxt6 Vm = 11.4, Kd = 0.029, Km = 0.9/14[1], 1.5 mM[3] высокое сродство к глюкозе[3] Hxt7 Vm = 11.7, Kd = 0.039, Km = 1.3, 1.9,[1] 1.5 mM[3] высокое сродство к глюкозе[3] Hxt8 низкий уровень экспрессии[3] Hxt9 участвует в множественной лекарственной устойчивости[3] Hxt11 участвует в множественной лекарственной устойчивости[3] Gal2 Vm = 17.5, Kd = 0.043, Km = 1.5, 1.6[1] высокое сродство к галактозе[3] Транспорт глюкозы у млекопитающих[править \| править вики-текст] GLUT (ГЛЮТ) — интегральные мембранные белки, содержащие 12 пересекающих клеточную мембрану спиралей, при этом амино- (N-конец) и карбоксильный (C-конец) концы выходят со стороны клеточной мембраны, обращенной к цитоплазме. ГЛЮТ переносят глюкозу и связанные гексозы в соответствии с моделью альтернативных конформаций[5][6][7], которая предсказывает, что транспортёр выставляетс свой единственный участок связывания субстрата либо внутрь, либо наружу клетки. Связывание глюкозы с участком провоцирует конформационное изменение, связанное с транспортом, и приводит к высвобождению глюкозы с противоположной стороны клеточной мембраны. Внутренние и внешние участки связывания глюкозы, как считается, расположены на трансмембранных сегментах 9, 10 и 11[8]. Мотив QLS на седьмом трансмембранном сегменте возможно может определять селективность и аффинность транспорта[9][10]. Типы[править \| править вики-текст] См. также: Углеводный_обмен § Глюкозные транспортёры Каждая изоформа глюкозного транспортёра играет определенную роль в метаболизме глюкозы, в зависимости от её тканевой экспрессии, субстратной специфичности, кинетики транспорта и регуляции экспрессии в различных физиологических условиях[11]. На данный момент обнаружено тринадцать белков-транспортёров семейства GLUT/SLC2[12]. На основании сходства аминокислотных последовательностей они разделены на три подкласса. Класс I[править \| править вики-текст] К классу I относятся транспортёры GLUT1-GLUT4[13]. Название Распространение Описание GLUT1 Широко распространён в зародышевых тканях. У взрослых сильнее всего экспрессируется в эритроцитах и эндотелиальных клетках барьерных тканей, например в гемато-энцефалическом барьере. Помимо этого, он ответственен за минимальный базальный уровень поглощение глюкозы всеми клетками организма, необходимый для поддержания клеточного дыхания. Уровень GLUT1 в клеточной мембране повышается при снижении уровня глюкозы и уменьшается при его повышении. GLUT2 Это транспортёр глюкозы, работающий в двух направлениях. Экспрессируется клетками почечных канальцев, печени и бета-клетками поджелудочной железы. Также его можно обнаружить в базолатеральной мембране эпителия тонкой кишки. Двунаправленный транспортёр необходим клеткам печени для поглощения глюкозы в процессе гликолиза, и её высвобождения в процессе глюконеогенеза. В бета-клетках поджелудочной железы, свободная глюкоза необходима для того, что бы клетки могли точно измерить уровень глюкозы в сыворотке крови. Кроме этого GLUT2 осуществляет транспорт глюкозы, галактозы и фруктозы из клеток слизистой кишечника в просвет кровеносных сосудов. Это изоформа с низким сродством. Существуют данные, что основными транспортёрами глюкозы в бета-клетки на самом деле являются GLUT1 и GLUT3. GLUT3 В основном экспрессируется в нейронах (где, как полагают, он является главной изоформой глюкозного транспортёра) и плаценте. Это изоформа с высоким сродством к глюкозе, что позволяет ей осуществлять транспорт при низких концентрациях глюкозы. GLUT4 Обнаружен в жировой ткани, а также в скелетных мышцах и миокарде. Этот транспортёр регулируется инсулином. Осуществляет инсулин-зависимое поглощение глюкозы. Классы II/III[править \| править вики-текст] К классу II относятся: GLUT5 (SLC2A5), переносчик фруктозы GLUT7 - SLC2A7 - (SLC2A7), переносит глюкозу из эндоплазматического ретикулума[14] GLUT9 - SLC2A9 - (SLC2A9) GLUT11 (SLC2A11) К классу III относятся: GLUT6 (SLC2A6), GLUT8 (SLC2A8), GLUT10 (SLC2A10), GLUT12 (SLC2A12), H+/Мио-инозитол транспортёр HMIT (SLC2A13).[15] Большинство транспортёров классов II/III было обнаружено относительно недавно в результате деятельности различных геномных проектов. Функции данных изоформ на данный момент неясны. Некоторые из них (GLUT6, GLUT8) состоят из мотивов, которые способствуют сохранению транспортёров внутри клетки, и таким образом предотвращают транспорт глюкозы. Существуют ли механизмы, способствующие транслокации этих транспортёров на клеточную поверхность, неизвестно, но было выяснено, что инсулин не способствует такой транслокации. Открытие натрий-глюкозного ко-транспортёра[править \| править вики-текст] В августе 1960 года, в Праге, Роберт К. Крэйн представил общественности своё открытие: механизм вторично-активного транспорта глюкозы в сопряжении с натрием в клетках кишечника[16]. Открытие Крэйном вторично-активного транспорта было первым открытием, показавшим значимость сопряжения потоков в биологии[17][18]. См. также[править \| править вики-текст] Углеводный обмен Транспортная функция белков Литература[править \| править вики-текст] Кожанова Т.В. ,Жилина С.С.,Мещерякова Т.И., Айвазян С.О., Осипова К.В., Сушко Л.М., Лукьянова Е.Г., Притыко А.Г. Синдром дефицита транспортера глюкозы I типа (болезнь де Виво): клинические и генетические аспекты. // Медицинская генетика. — 2016. — № 7. — С. 28–32. — ISSN 2073-7998. Примечания[править \| править вики-текст] ↑ Показывать компактно ↑ Перейти к: 1 2 3 4 5 6 7 8 Maier A, Asano T, Volker A, Boles E, Fuhrmann G F (2002). «Characterisation of glucose transport in Saccharomyces cerevisiae with plasma membrane vesicles (countertransport) and intact cells (initial uptake) with single Hxt1, Hxt2, Hxt3, Hxt4, Hxt6, Hxt7 or Gal2 transporters». FEMS Yeast Research 2 (4): 539–550. DOI:10.1111/j.1567-1364.2002.tb00121.x. PMID 12702270. ↑ uniprot list of possible glucose transporters in S. cerevisiae ↑ Перейти к: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Boles E, Hollenberg C P (1997). «The molecular genetics of hexose transport in yeasts». FEMS Microbiology Reviews 21 (1): 85–111. DOI:10.1111/j.1574-6976.1997.tb00346.x. PMID 9299703. ↑ Перейти к: 1 2 Diderich J A, Schuurmans J M, Gaalen M C, Kruckeberg A L, Van Dam K (2001). «Functional analysis of the hexose transporter homologue HXT5 in Saccharomyces cerevisiae». Yeast 18 (16): 1515–1524. DOI:10.1002/yea.779. PMID 11748728. ↑ Oka Y, Asano T, Shibasaki Y, Lin J, Tsukuda K, Katagiri H, Akanuma Y, Takaku F (1990). «C-terminal truncated glucose transporter is locked into an inward-facing form without transport activity». Nature 345 (6275): 550–3. DOI:10.1038/345550a0. PMID 2348864. ↑ Hebert D, Carruthers A (1992). «Glucose transporter oligomeric structure determines transporter function. Reversible redox-dependent interconversions of tetrameric and dimeric GLUT1». J. Biol. Chem. 267 (33): 23829–38. PMID 1429721. ↑ Cloherty E, Sultzman L, Zottola R, Carruthers A (1995). «Net sugar transport is a multistep process. Evidence for cytosolic sugar binding sites in erythrocytes». Biochemistry 34 (47): 15395–406. DOI:10.1021/bi00047a002. PMID 7492539. ↑ Hruz P, Mueckler M (2001). «Structural analysis of the GLUT1 facilitative glucose transporter (review)». Mol. Membr. Biol. 18 (3): 183–93. DOI:10.1080/09687680110072140. PMID 11681785. ↑ Seatter M, De la Rue S, Porter L, Gould G (1998). «QLS motif in transmembrane helix VII of the glucose transporter family interacts with the C-1 position of D-glucose and is involved in substrate selection at the exofacial binding site». Biochemistry 37 (5): 1322–6. DOI:10.1021/bi972322u. PMID 9477959. ↑ Hruz P, Mueckler M (1999). «Cysteine-scanning mutagenesis of transmembrane segment 7 of the GLUT1 glucose transporter». J. Biol. Chem. 274 (51): 36176–80. DOI:10.1074/jbc.274.51.36176. PMID 10593902. ↑ Thorens B (1996). «Glucose transporters in the regulation of intestinal, renal, and liver glucose fluxes». Am. J. Physiol. 270 (4 Pt 1): G541–53. PMID 8928783. ↑ Joost H, Thorens B (2001). «The extended GLUT-family of sugar/polyol transport facilitators: nomenclature, sequence characteristics, and potential function of its novel members (review)». Mol. Membr. Biol. 18 (4): 247–56. DOI:10.1080/09687680110090456. PMID 11780753. ↑ Bell G, Kayano T, Buse J, Burant C, Takeda J, Lin D, Fukumoto H, Seino S (1990). «Molecular biology of mammalian glucose transporters». Diabetes Care 13 (3): 198–208. DOI:10.2337/diacare.13.3.198. PMID 2407475. ↑ Page 995 in: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2003. — P. 1300. — ISBN 1-4160-2328-3. ↑ Uldry M, Thorens B (2004). «The SLC2 family of facilitated hexose and polyol transporters». Pflugers Arch. 447 (5): 480–9. DOI:10.1007/s00424-003-1085-0. PMID 12750891. ↑ Robert K. Crane, D. Miller and I. Bihler. “The restrictions on possible mechanisms of intestinal transport of sugars”. In: Membrane Transport and Metabolism. Proceedings of a Symposium held in Prague, August 22–27, 1960. Edited by A. Kleinzeller and A. Kotyk. Czech Academy of Sciences, Prague, 1961, pp. 439-449. ↑ Ernest M. Wright and Eric Turk. “The sodium glucose cotransport family SLC5”. Pflügers Arch 447, 2004, p. 510. “Crane in 1961 was the first to formulate the cotransport concept to explain active transport [7]. Specifically, he proposed that the accumulation of glucose in the intestinal epithelium across the brush border membrane was [is] coupled to downhill Na+ transport cross the brush border. This hypothesis was rapidly tested, refined, and extended [to] encompass the active transport of a diverse range of molecules and ions into virtually every cell type.” ↑ Boyd, C A R. “Facts, fantasies and fun in epithelial physiology”. Experimental Physiology, Vol. 93, Issue 3, 2008, p. 304. “the insight from this time that remains in all current text books is the notion of Robert Crane published originally as an appendix to a symposium paper published in 1960 (Crane et al. 1960). The key point here was 'flux coupling', the cotransport of sodium and glucose in the apical membrane of the small intestinal epithelial cell. Half a century later this idea has turned into one of the most studied of all transporter proteins (SGLT1), the sodium–glucose cotransporter.” Источник — «https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Глюкозный_транспортёр&oldid=85417745» Категории: Мембранные белкиТранспортные белкиГлюкозный транспортёрСкрытые категории: Страницы, использующие волшебные ссылки PMIDСтраницы, использующие волшебные ссылки ISBN
1 2 3 4 5 Категория: Интернет \| Просмотров: 323 \| Добавил: alena_soboleva_70 \| Рейтинг: 0.0/0

Всего комментариев: 0

Последнии

Чтобы смотреть все статьи перейдите в категорию "Интересное" по ссылке "Интересно знать" (вверху)

Рекомендуем

Подняться наверх страницы

О проекте Новости сайта Правила сайта Правообладателям Контакты

/span>

"

Этот ресурс не предоставляет электронные версии материалов, мы публикуем описание релизов с ссылками на файло обменные каталоги, следовательно администрация проекта не несет ответственности за использование материалов в дальнейшем. У нас файлы не хранятся! uCoz

новые демотиваторы, читы копатель онлайн, читы вконтакте рецепт салатов с фото